Peptide revient souvent en discussion, rarement avec le contexte. Voici d'abord les bases, puis les considérations pratiques.
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Bactéries et acides aminés D Avant la découverte d'acides aminés D libres, on a identifié des acides aminés D dans une série de composés d'origine microbienne. Par exemple, la pénicilline G, formée dans des cultures de moisissures penicillium notatum, découverte en 1928 par Alexander Fleming, contient comme élément notable la D-pénicillamine (ou 3-mercapto-D-valine). Le Texan Esmond E. Snell a remarqué en 1943 dans des expériences sur les cultures d'enterococcus faecalis et de lactobacillus casei que pour la croissance de ces espèces de bactéries, on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation. Il établit en outre que la D-alanine est notablement plus efficace dans ce rôle que la L-alanine. Quand on a pu démontrer ensuite que de grandes quantités de D-alanine étaient présentes dans les peptidoglycanes - les biopolymères qui donnent à la paroi cellulaire des bactéries leur solidité - il a été clair pourquoi les cellules avaient besoin de ces acides aminés « non-naturels. » L'inclusion de D-alanine, et surtout de D-glutamate, empêche la destruction des peptidoglycanes par les peptidases. De façon intéressante, c'est précisément cette « digue de protection » d'acides aminés D qui forme le point d'attaque pour les antibiotiques β-lactame, comme la pénicilline. Ces antibiotiques inhibent l'enzyme transpeptidase de la D-alanine, qui se trouve exclusivement dans les bactéries, et qui catalyse la réticulation des peptidoglycanes, spécialement par la D-alanine. En 1951, Irwin Clyde Gunsalus et Willis A.
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Wood ont isolé de l'enterococcus faecalis une racémase de l'alanine, enzyme qui catalyse la racémisation de la L-alanine naturelle. Le gène alr qui code la racémase de l'alanine est présent chez toutes les bactéries. La D-alanine formée à l'aide de la racémase de l'alanine est essentielle pour la synthèse des peptidoglycanes chez pratiquement toutes les bactéries. Outre la D-alanine et le D-glutamate, on trouve aussi chez certaines espèces d'entérocoques de la D-sérine dans la paroi cellulaire. Cette D-sérine y forme avec la D-alanine à l'extrémité C-terminale un dipeptide D-Ala-D-Ser, qui est responsable de la résistance de ces espèces de bactéries aux glycopeptides, comme la vancomycine. Acides aminés D dans les éponges On a pu trouver dans les éponges des polythéonamides. Ce sont des toxines peptidiques dont les acides aminés alternent entre formes D et L. Ils sont apparemment synthétisés par les ribosomes sous forme de peptides L, puis, après la traduction, un acide aminé sur deux est épimérisé. Ceci se produit au moyen de quelques enzymes, dont les gènes, provenant apparemment de bactéries, sont arrivés chez les éponges par transfert horizontal de gènes. Acides aminés D chez les organismes multicellulaires Dankwart Ackermann et M. Mohr ont pu trouver en 1937 dans le foie du requin épineux de la D-ornithine. L'oxydase des acides aminés D découverte par Krebs a été découverte dans les années suivantes chez tous les mammifères. H. Blaschko et Joyce Hawkins l'ont trouvée pour la première fois en 1951 chez des invertébrés.
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Mais la fonction de cet enzyme dans les divers organismes est restée encore non clarifiée. Vers la fin des années 1960, on a spéculé que l'enzyme servait dans le tube digestif à la destruction des composants des parois cellulaires des bactéries gram-positives, qui contiennent de grandes quantités d'acides aminés D. La théorie que l'oxydase des acides aminés D ne servait qu'à la destruction d'acides aminés apportés de l'extérieur (exogènes) a persisté jusqu'au début des années 1990. C'est en 1950 qu'Auclair et Patton ont trouvé pour la première fois de la D-alanine chez un organisme multicellulaire, dans l'hémolymphe de la punaise Oncopeltus fasciatus. Ils ont utilisé pour faire l'analyse une chromatographie sur papier à deux dimensions. Après l'élution, ils ont pulvérisé les chromatogrammes séchés avec de l'oxydase des acides aminés D, qui ne désamine que la D-alanine en acide cétocarbonique, que l'on identifie facilement avec de la phénylhydrazine. On supposa la présence de D-alanine due à la flore microbienne, à une contamination par la nourriture, ainsi qu'une racémisation spontanée due à l'âge. La biosynthèse de D-sérine a été démontrée en 1965 par un groupe de travail autour de John J. Corrigan à l'Université Tufts au Massachusetts. Les vers à soie alimentésavec du D-glucose marqué radioactivement produisent aussi bien de la D-sérine que de la L-sérine. Plus tard, on a trouvé des acides aminés D dans d'autres insectes et mammifères.
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En 1962, un groupe italien autour de Vittorio Erspamer a isolé dans la l'anoure sud-américain Physalaemus fuscomaculatus la tachykinine physalémine. Ce polypeptide est composé de douze acides aminés, et commence de l'extrémité N-terminale, par une D-proline. En code à une lettre, la séquence s'écrit pEADPNKFYGLM-NH2. C'est le premier peptide naturel découvert avec un acide aminé D qui ne soit pas d'origine microbienne. Mais même, trois ans après, le biochimiste américain Alton Meister écrivait par exemple dans son ouvrage standard Biochemistry of the amino acids, « qu'il n'y a actuellement aucune preuve décisive de l'existence d'acide aminé D dans les protéines des plantes et des animaux. » On n'a tout d'abord fait à peine attention à la découverte d'Erspamer. Ce n'est que quand le même groupe a, 19 ans plus tard, isolé la dermorphine chez la Phyllomedusa sauvagii, aussi originaire d'Amérique du Sud, que l'on a commencé lentement à reconnaître la portée de cette découverte. À partir de l'extrémité N-terminale, la dermorphine, constituée de sept acides aminés contient en position 2 une D-alanine. La configuration D de cette alanine est indispensable pour l'activité pharmacologique. La dermorphine se lie au récepteur µ1 et y est nettement plus sélective et puissante que les endorphines endogènes (dynorphine et enképhaline) et que la morphine très répandue, d'origine végétale. La découverte contredisait un certain nombre de paradigmes, si bien qu'Erspamer a eu des difficultés certaines à trouver un journal spécialisé qui accepte de publier ses travaux.
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Peptide est résumé ici à partir de littérature publique : définition, contexte et points récurrents en pratique. Informations générales, pas un avis médical.
La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)